Biofisicoquímica

Uno de los logros más importantes de la ciencia en la segunda mitad del siglo XX y en la primera década del siglo actual ha sido el conocimiento detallado de muchos de los mecanismos moleculares que sustentan la vida. Dentro de estos mecanismos destaca especialmente la participación de las proteínas en un sinnúmero de actividades que son fundamentales para el metabolismo celular.

Estas actividades, ya sean catalíticas, de reconocimiento molecular, de transporte de metabolitos, de defensa del organismo, etc., se originan en la diversidad de los veinte diferentes tipos de aminoácidos que conforman las macromoléculas proteínicas; tal variedad de propiedades fisicoquímicas permiten que una cadena polipeptídica adquiera una estructura tridimensional estable (en condiciones fisiológicas), precisa y única, en la que grupos químicos reactivos tienen las posiciones adecuadas para la realización de la actividad biológica de la proteína, para lo cual se requiere, invariablemente, del reconocimiento específico de otra molécula, ya sea del mismo o de diferente tipo. Sin embargo, la estructura de una proteína está estabilizada por interacciones nocovalentes por lo que es susceptible de sufrir alteraciones, de mayor o menor grado, cuando hay variaciones en el entorno fisicoquímico (temperatura, pH, presencia de cosolventes) en el que se encuentra la macromolécula.

La descripción (en términos de propiedades termodinámicas y cinéticas) de los efectos que tales cambios tienen en la estabilidad de la proteína, o en su afinidad hacia otra molécula, constituye uno de los sujetos de estudio más importantes de la Biofisicoquímica (Fisicoquímica de las proteínas).

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Jefe del Área de Biofisicoquímica
Dr. Andrés Hernández Arana
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Cubículo R-207